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【2h】

Characterization of posttranslational modifications in neuron-specific class III beta-tubulin by mass spectrometry.

机译：通过质谱分析神经元特异性III类β-微管蛋白的翻译后修饰。

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Class III beta-tubulin, isolated from adult bovine brain, is resolved into at least seven charge variants on isoelectric focusing gels. To identify the posttranslational modifications responsible for this heterogeneity, a mixture of brain tubulins was treated with cyanogen bromide and the C-terminal fragments from the class III beta-tubulin isoforms were then isolated by binding them to the monoclonal antibody TuJ1. Combined use of tandem mass spectrometry and both subtractive and automated Edman degradation chemistry on the isolated peptides indicates that many of the isoforms differ by phosphorylation at Ser-444 plus attachment of one to six glutamic acid molecules to the side chain of the first glutamate residue, Glu-438, in the C-terminal sequence Tyr-Glu-Asp-Asp-Glu-Glu-Glu-Ser-glu-Ala-Gln-Gly-Pro-Lys.
机译：从成年牛脑中分离出的III类β-微管蛋白在等电聚焦凝胶上被解析为至少七个电荷变体。为了确定造成这种异质性的翻译后修饰，将脑微管蛋白混合物用溴化氰处理，然后将III类β-微管蛋白同工型的C端片段通过与单克隆抗体TuJ1结合而分离。在分离的肽上结合使用串联质谱，减性和自动Edman降解化学方法表明，许多同工型因Ser-444处的磷酸化以及在第一个谷氨酸残基的侧链上附着一个至六个谷氨酸分子而有所不同， Glu-438，其C端序列为Tyr-Glu-Asp-Asp-Glu-Glu-Glu-Ser-glu-Ala-Gln-Gly-Pro-Lys。

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